Цели:
Обучающая: сформировать целостное представление о биополимерах –
белках на основе интеграции курсов химии и биологии. Познакомить учащихся с составом, строением, свойствами и функциями белков. Использовать опыты с белками для реализации межпредметных связей и для развития познавательного интереса учащихся.
Развивающая: развивать познавательный интерес к предметам, умение логически рассуждать, применять знания на практике.
Воспитывающая: развивать навыки совместной деятельности, формировать способность к самооценке.
Тип урока: изучение новых знаний.
ХОД УРОКА
Организационный момент.
Приветствие, отметка отсутствующих. Озвучивание темы урока и цели урока.
Актуализация внимания
Современная наука представляет процесс жизни следующим образом:
«Жизнь – это переплетение сложнейших химических процессов взаимодействия белков между собой и другими веществами».
«Жизнь – это способ существования белковых тел»
Ф.Энгельс
Сегодня мы рассмотрим белки с биологической и химической точек зрения.
Изучение нового материала.
1. Понятие о белках
Белок – это мышцы, соединительные ткани (сухожилия, связки, хрящи). Белковые молекулы включены в состав костной ткани. Из особых форм белка сотканы волосы, ногти, зубы, кожный покров. Из белковых молекул образуются отдельные очень важные гормоны, от которых зависит здоровье. Большинство ферментов также включают белковые фрагменты, а от ферментов зависит качество и интенсивность происходящих в организме физиологических и биохимических процессов.
Содержание белков в различных тканях человека неодинаково. Так, мышцы содержат до 80% белка, селезенка, кровь, легкие – 72%, кожа – 63%, печень – 57%, мозг – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов – 14–28%.
Белки – это высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью -CO-NH-. Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой. На долю белков приходится не менее 50% сухой массы органических соединений животной клетки.
2. Состав и строение белков.
В состав белковых веществ входят углерод, водород, кислород, азот, сера, фосфор.
Гемоглобин – С 3032 H 4816 О 872 N 780 S 8 Fe 4 .
Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Mr белка яйца = 36 000, Mr белка мышц = 1 500 000.
Установить химический состав белковых молекул, их строение помогло изучение продуктов гидролиза белков.
В 1903 г. немецкий ученый Эмиль Герман Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым Александр Яковлевич Данилевским.
3. Определение и классификация белков
Белки – это природные высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), построенные из альфа-аминокислот, соединенных особой пептидной связью. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда M r белка от 10 000 до нескольких миллионов.
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).
4. Структура белков
Строго определенная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой. Часто её называют линейной цепочкой. Такая структура характерна для ограниченного числа белков.
Исследования показали, что некоторые участки полипептидной цепи свернуты в виде спирали за счет водородных связей между группами – CO и – NH . Так образуется вторичная структура.
Спиралевидная полипептидная цепь должна быть каким-то образом свернута, уплотнена. В упакованном состоянии молекулы белков имеют эллипсоидную форму, которую часто называют клубком. Это третичная структура, образованная за счет гидрофобных. Сложноэфирных связей, у некоторых белков – S–S-связи (бисульфидные связи)
Высшей организацией белковых молекул является четвертичная структура– соединенные друг с другом макромолекулы белков, образующие комплекс.
Функции белков
Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.
Строительная (пластическая) – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы.
Каталитическая – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента).
Двигательная – сократительные белки вызывают всякое движение.
Транспортная – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям.
Защитная – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ.
Энергетическая – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.
Рецепторная – реакция на внешний раздражитель.
Формирование знаний:
Учащиеся отвечают на вопросы:
Что такое белки?
Сколько пространственных структур белковой молекулы вам известно?
Какие функции выполняют белки?
Выставить и объявить оценки.
Домашнее задание : § 38 без химических свойств. Подготовить сообщение на тему «Можно ли полностью заменить белковую пищу на углеводную?», «Роль белков в жизни человека»
МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ
АЛТАЙСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ
Химический факультет
Курсовая работа
Тема: Строение полимеров, биополимеров
Строение белков
Работу выполнила:
студентка 4 курса Еременко Е.А.
Проверил:
к.х.н., доцент Шипунов Б.П.
«___»_____________2002г.
Оценка_______________
_______________________
(подпись руководителя)
Барнаул·2002
Слово "полимер" дословно означает - много сегментов (от греческого polus ‑много и teros ‑части, сегменты).
Этот термин охватывает все вещества, молекулы которых построены из множества элементов, или звеньев. Эти элементы включают в себя как отдельные атомы так и (что чаще) небольшие группы атомов, соединенных химическими связями. Примера полимера с элементами, состоящими из элементарных атомов, служит так называемая "пластическая сера". Она получается при выливании расплава серы (при соответствующей температуре) в холодную воду. Структура полимерной серы можно представить в виде цепи атомов, связанных друг с другом химическими связями
В этом состоянии физические свойства серы иные, чем у обычной кристаллической или каменной серы, - они более типичны для каучукоподобных полимеров. Мягкая, очень эластичная и полупрозрачная, она не имеет в отличие от кристаллических веществ определенной точки плавления. При повышении температуры сера сначала размягчается, а затем течет как высоковязкая жидкость. Однако полимерная сера не стабильна и при комнатной температуре через несколько дней снова переходит в обычную порошкообразную или кристаллическую форму.
Для большинства полимеров повторяющимся элементом структуры являются небольшие группы атомов, соединенных определенным образом. Один из наиболее простых с точки зрения химического строения полимеров - полиэтилен имеет в качестве повторяющегося элемента группу CH 2 .
Исходная молекула, из которой образуется полимер, носит название мономерного звена (от греческого monos - единичный). Как показывает этот пример, мономерное звено не всегда является повторяющимся элементом цепи.
Однако не всегда звенья цепи идентичны. Многие полимеры образуются при взаимодействии двух различных видов мономерных звеньев или химических соединений. Это приводит к структуре типа
в которой звенья [A] и [B] регулярно чередуются по всей длине цепи.
У полимеров другого типа (называемых сополимерами) соотношение двух различных звеньев [A] и [B] не постоянно, а расположение их в цепи обычно имеет случайный характер, например
Такое построение характерно для многих синтетических каучуков.
Одно из звеньев, скажем В, может соединится с А не только по концам, но и в третьей точке. Это дает возможность цепям разветвляться:
Такой полимер может "расти" из каждой точки разветвления, образуя сложную высоко разветвленную трехмерную структуру.
До сих пор мы не уделяли внимания вопросу о числе элементарных звеньев в молекуле, необходимом для того, чтобы вещество можно было классифицировать как полимер. Что это за число, которое составляет понятие много?
Точного ответа на этот вопрос нет. Вообще говоря, любое число от двух и более соответствует полимеру. Однако полимеры, содержащие несколько звеньев, обычно называются димерами, тримерами, тетрамерами и т.д., по числу входящих в них исходных молекул, или мономерных звеньев, а термин полимер (точнее, высокополимер ) относится к случаю, когда число входящих в цепь звеньев достаточно велико. Минимальное число мономерных звеньев высокополимера около 100. Максимальное число звеньев теоретически не ограничено
2.1. Волокна
Среди природных полимеров, имеющих промышленное значение, наиболее важное место занимают волокна как растительного, так и животного происхождения.
Главное свойство волокна - его высокая прочность на разрыв. Это специфическое свойство обусловлено определенным расположением молекул в структуре волокна. Волокна обычно содержат очень маленькие кристаллы и кристаллиты и эти кристаллиты вытянуты, или "ориентированы" вдоль волокна таким образом, что длинноцепочечные молекулы располагаются параллельно или почти параллельно оси волокна. Такое геометрическое расположение цепей наиболее эффективно противодействует деформации или разрушению структуры под влиянием растягивающих усилий.
Издавна широко использовались природные волокна, в основе которых лежит химическое вещество - целлюлоза. Она имеет довольно сложное строение цепи, повторяющимся звеном которой является соединение C 6 H 10 O 5 .
Из других промышленно важных природных волокон следует упомянуть шерсть и шелк. Это продукты животного происхождения. Железы шелкопряда выделяют волокна шелка, из которых формируется кокон. С химической точки зрения шерсть и шелк - это белки, весьма обширный класс веществ, широко распространенный в мире растений и животных.
Белки отличаются от уже рассмотренных полимеров тем, что их цепь построены из повторяющихся элементов неодинакового химического строения. Общая формула элементарного звена белковой цепи
где группы R в общем различны в каждом звене на протяжении всей цепи и могут соответствовать любой из более чем 25 аминокислот. Различные белки характеризуются различным набором и количественным соотношением этих аминокислот.
2.2. Каучук
Натуральный каучук промышленного применения получают из сока бразильской гевеи. Этот сок (латекс) представляет собой молоко подобную жидкость, в которой каучук суспензирован в виде микроскопических глобул.
Есть и другое древо, сок которого содержит сорт каучука, называемого гуттаперчей. Молекулы гуттаперчи и каучука построены из одних и тех же звеньев (изопрена), отличающихся только структурой.
Необычные свойства каучука хорошо известны. Высокая способность к растяжению и упругость выделили в свое время каучуки в отдельный уникальный класс веществ.
2.3. Биологические полимеры
Строение тела животных и человека дает многочисленные примеры использования природой физических и химических свойств разнообразных полимерных материалов.
Мышцы построены из связок волокон, представляющих собой одну из форм белка. Главной функцией мышц является, конечно, перевод химической энергии, полученной из мышц в механическую работу, но поскольку мышцы обладают не которыми эластическими свойствами каучуков, то мышечная система выполняет функции прокладки, амортизирующей удары и защищающей внутренние организмы от повреждений.
Клей и желатину получают из другого фибриллярного белка - коллагена, основного белка кожи.
Прочность кожи, которой добиваются химической обработкой (дубление) шкур, обусловлена сеткой составляющих их коллагеновых волокон.
3.1. Волокна
Среди волокон мы должны различать синтетические, т.е. такие, большие молекулы которых построены или синтезированы из очень простых химических соединений, и такие, которые получены из природных полимеров (обычно целлюлозы) посредствам химической переработки их в другие формы. Оба эти типа полимеров объединяются общим названием химические волокна . Для производства непрерывного нитевидного волокна исходный полимер должен быть жидким - в виде расплава или раствора. Целлюлоза как возможный материал для подобных целей имеет большой недостаток - она не только не плавится, но и не растворяется ни в воде, ни в обычных органических растворителях. Поэтому, чтобы использовать целлюлозу, ее следует подвергать обработке. Один из способов обработки состоит в том, что на целлюлозу действуют уксусной кислотой, в результате чего она превращается в ацетат целлюлозы. Ацетат целлюлозы хорошо растворяется в органических растворителях, например в ацетоне; при этом образуется очень вязкий сиропообразный раствор, который можно продавить через многоканальную фильеру, содержащую необходимое число мельчащих отверстий; в результате получают пучок тонких волоконец, которые после вытяжки и испарения растворителя образуют непрерывную нить ацетата целлюлозы. В процессе другого типа выдавливаемая жидкая масса химически модифицированной целлюлозы подвергается обработке, превращающей ее в исходную целлюлозу. Этот продукт, известный под названием вискозный шелк, является примером регенерированного целлюлозного волокна.
Тип урока - комбинированный
Методы: частично-поисковый, про-блемного изложения, объясни-тельно-иллюстративный.
Цель:
Формирование у учащихся целостной системы знаний о живой природе, ее системной организации и эволюции;
Умения давать аргументированную оценку новой информации по биоло-гическим вопросам;
Воспитание гражданской ответственности, самостоятельности, инициативности
Задачи:
Образовательные : о биологических системах (клетка, организм, вид, экосистема); истории развития современных представлений о живой природе; выдающихся открытиях в биологической науке; роли биологической науки в формировании современной естественнонаучной картины мира; методах научного познания;
Развитие творческихспособностей в процессе изучения выдающихся достижений биологии, вошедших в общечеловеческую культуру; сложных и противоречивых путей развития современных научных взглядов, идей, теорий, концепций, различных гипотез (о сущности и происхождении жизни, человека) в ходе работы с различными источниками информации;
Воспитание убежденности в возможности познания живой природы, необходимости бережного отношения к природной среде, собственному здоровью; уважения к мнению оппонента при обсуждении биологических проблем
Личностные результаты обучения биологии :
1. воспитание российской гражданской идентичности: патриотизма, любви и уважения к Отечеству, чувства гордости за свою Родину; осознание своей этнической принадлежности; усвоение гуманистических и традиционных ценностей многонационального российского общества; воспитание чувства ответственности и долга перед Родиной;
2. формирование ответственного отношения к учению, готовности и способности обучающихся к саморазвитию и самообразованию на основе мотивации к обучению и познанию, осознанному выбору и построению дальнейшей индивидуальной траектории образования на базе ориентировки в мире профессий и профессиональных предпочтений, с учётом устойчивых познавательных интересов;
Метапредметные результаты обучения биологии:
1. умение самостоятельно определять цели своего обучения, ставить и формулировать для себя новые задачи в учёбе и познавательной деятельности, развивать мотивы и интересы своей познавательной деятельности;
2. овладение составляющими исследовательской и проектной деятельности, включая умения видеть проблему, ставить вопросы, выдвигать гипотезы;
3. умение работать с разными источниками биологической информации: находить биологическую информацию в различных источниках (тексте учебника, научно популярной литературе, биологических словарях и справочниках), анализировать и
оценивать информацию;
Познавательные : выделение существенных признаков биологических объектов и процессов; приведение доказательств (аргументация) родства человека с млекопитающими животными; взаимосвязи человека и окружающей среды; зависимости здоровья человека от состояния окружающей среды; необходимости защиты окружающей среды; овладение методами биологической науки: наблюдение и описание биологических объектов и процессов; постановка биологических экспериментов и объяснение их результатов.
Регулятивные: умение самостоятельно планировать пути достижения целей, в том числе альтернативные, осознанно выбирать наиболее эффективные способы решения учебных и познавательных задач; умение организовывать учебное сотрудничество и совместную деятельность с учителем и сверстниками; работать индивидуально и в группе: находить общее решение и разрешать конфликты на основе согласования позиций и учёта интересов; формирование и развитие компетентности в области использования информационно-коммуникационных технологий (далее ИКТ-компетенции).
Коммуникативные: формирование коммуникативной компетентности в общении и сотрудничестве со сверстниками, понимание особенностей гендерной социализации в подростковом возрасте, общественно полезной, учебно-исследовательской, творческой и дру-гих видов деятельности.
Технологии: Здоровьесбережения, проблем-ного, раз-вивающего обучения, групповой деятельно-сти
Приемы: анализ, синтез, умозаключение, перевод информации с одного вида в другой, обобщение.
Ход урока
Задачи
Раскрыть ведущую роль белков в строении и жизнедеятельности клетки. ,
Объяснить строение макромолекул белка, име-ющих характер информационных биополимеров.
Углубить знания школьников о связи строения молекул веществ и их функции на примере бел-ков.
Основные положения
Первичная структура белка определяется геноти-пом.
Вторичная, третичная и четвертичная структурная организация белка зависит от первичной структу-ры.
Все биологические катализаторы — ферменты — имеют белковую природу.
4.Белковые молекулы обеспечивают иммуноло-гическую защиту организма от чужеродных ве-ществ.
Вопросы для обсуждения
Чем: определяется специфичность деятельности биологических катализаторов - ментов?
Каков механизм действия рецептор точной поверхности?
Биологические полимеры — белки
Среди органических веществ клетки белки занимают первое место как по количеству, так и по значению. У жи-вотных на них приходится около 50% сухой массы клетки. В организме человека встречаются 5 млн типов белковых мо-, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Несмотря на такое разнообразие и слож-ность строения они построены всего из 20 различных амино-кислот.
Аминокислоты имеют общий план строения, но отлича-ются друг от друга по строению радикала (К), которое весьма разнообразно. Например, у аминокислоты аланина радикал простой — СН3, радикал цистеина содержит серу — СН28Н, другие аминокислоты имеют более сложные радикалы.
Белки, выделенные из живых организмов животных, растений и микроорганизмов, включают несколько сотен, а иногда и тысяч комбинаций 20 основных аминокислот. Порядок их чередования самый разнообразный, что делает возможным существование огромного числа молекул белка, отличающихся друг от друга. Например, для белка, состоя-щего всего из 20 остатков аминокислот, теоретически воз-можно около 2 . 1018 вариантов различных белковых моле-кул, отличающихся чередованием аминокислот, а значит, и свойствами. Последовательность аминокислот в поли- пептидной цепи принято называть первичной структурой белка.
Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных ос-татков, последовательно соединенных между собой пептид-ными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходима более высокая структурная организация. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокис-лот белковая молекула принимает вид спирали (а-структу- ра) или складчатого слоя — «гармошки» (Р-структура). Это вторичная структура но и ее часто не-достаточно для приобретения характерной биологической активности.
Вторичном структура белка ((3-структура) — сверху. Третичная структура белка внизу:
— ионные взаимодействия,
— водородные связи.
— дисульфидные связи,
— гидрофобные взаимодействия,
— гидратируемые группы
Часто только молекула, обладающая третичной струк-турой, может выполнять роль катализатора или какую-либо другую. Третичная структура образуется благодаря взаимо-действию радикалов, в частности радикалов аминокисло-ты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух ами-нокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, или 8—8, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает фор-му шарика, или глобулы. Способ укладки полипептид- ных спиралей в глобуле называют третичной структурой белка. Многие белки, обладающие третичной структурой, мо-гут выполнять свою биологическую роль в клетке. Однако для осуществления некоторых функций организма требует-ся участие белков с еще более высоким уровнем организа-ции. Такую организацию называют четвертичной структу-рой. Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого слож-ного белка — гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. Другим примером может служить гормон поджелудочной железы — инсулин, вклю-чающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъеди-ниц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемо-глобин содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.Свойства белка. Белки, как и другие неорганические и органические соединения, обладают рядом физико-хими-ческих свойств, обусловленных их структурной организа-цией. Это во многом обусловливает функциональную актив-ность каждой молекулы. Во-первых, белки — преимущественно водорастворимые молекулы.
Во-вторых, белковые молекулы несут большой поверхно-стный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменение проницаемости мембран, ка-талитической активности ферментов и других функций.
В-третьих, белки термолабильны, т. е. проявляют свою активность в узких температурных рамках.
Действие повышенной температуры, а также обезвожи-вание, изменение рН и другие воздействия вызывают разру-шение структурной организации белков. Вначале разруша-ется самая слабая структура — четвертичная, затем третич-ная, вторичная и при более жестких условиях — первичная. Утрата белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией.
Если изменение условий среды не приводит к разруше-нию первичной структуры молекулы, то при восстанов-лении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность. Такой процесс носит название ренату рации. Это свойство белков полностью восстанавливать утраченную структуру широко используется в медицинской и пищевой промышленнос-ти для приготовления некоторых медицинских препара-тов, например антибиотиков, вакцин, сывороток, фермен-тов; для получения пищевых концентратов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои питательные свойства.
Функции белков. Функции белков в клетке чрезвы-чайно многообразны. Одна из важнейших — пластическая (строительная) функция: белки участвуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также вне-клеточных структур.
Исключительно важное значение имеет каталитическая роль белков. Все биологические катализаторы — фермен-ты — вещества белковой природы, они ускоряют химиче-ские реакции, протекающие в клетке, в десятки и сотни тысяч раз.
Взаимодействие фермента (Ф) с веществом (С), в результате чего образуются продукты реакции (П)
Остановимся на этой важнейшей функции несколько подробнее. Термин «катализ», который в биохимии встре-чается не менее часто, чем в химической промышленности, где широко используются катализаторы, буквально означа-ет «развязывание», «освобождение». Сущность каталитиче-ской реакции, несмотря на огромное разнообразие катали-заторов и типов реакций, в которых они принимают участие, в основных чертах сводится к тому, что исходные вещества образуют с катализатором промежуточные соединения. Они сравнительно быстро превращаются в конечные продукты реакции, а катализатор восстанавливается в первоначаль-ном виде. Ферменты — те же катализаторы. На них распро-страняются все законы катализа. Но ферменты имеют бел-ковую природу, и это сообщает им особые свойства. Что же общего у ферментов с известными из неорганической химии катализаторами, например платиной, оксидом ванадия и дру-гими неорганическими ускорителями реакций, а что их от-личает? Один и тот же неорганический катализатор может применяться во многих различных производствах. Ферменты активны только при физиологических зна-чениях кислотности раствора, т. е. при такой концен-трации ионов водорода, которая совместима с жизнью и нормальным функционированием клетки, органа или сис-темы.
Регуляторная функция белков заключается в осуществ-лении ими контроля обменных процессов: инсулин, гормо-ны гипофиза и др.
Двигательная функция живых организмов обеспечива-ется специальными сократительными белками. Эти бел-ки участвуют во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы: мерцание ресничек и движение жгути-ков у простейших, сокращение мышц у многоклеточных животных, движение листьев у растений и др.
Транспортная функция белков заключается в присое-динении химических элементов (например, кислорода к ге-моглобину) или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела. Специ-альные транспортные белки перемещают РНК, синтезиро-ванные в клеточном ядре, в цитоплазму. Широко представ-лены транспортные белки в наружных мембранах клеток, они переносят различные вещества из окружающей среды в цитоплазму.
При поступлении в организм чужеродных белков или микроорганизмов в белых кровяных тельцах — лейкоци-тах — образуются особые белки — антитела. Они связы-
ваются с несвойственными организму веществами (антиге-нами) по принципу соответствия пространственных конфи-гураций молекул (принцип — «ключ-замок»). В результате этого образуется безвредный, нетоксичный комплекс — «ан-тиген-антитело», который впоследствии фагоцитируется и переваривается другими формами лейкоцитов — это за-щитная функция.
Белки могут служить и одним из источников энергии в клетке, т. е. выполняют энергетическую функцию. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов вы-деляется 17,6 кДж энергии. Однако белки в таком качестве используются редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, участвуют в реакциях пластического обмена для построения новых белков.
Вопросы и задания для повторения
Какие органические вещества входят в со-став клетки?
Из каких простых органических соединений состоят белки?
Что такое пептиды?
Какова первичная структура белка?
Как образуется вторичная, третичная структуры белка?
Что такое денатурация белка?
Какие функции белков Вам известны?
Выберите правильный на ваш взгляд вариант ответа.
1. Кто открыл существование клеток?
Роберт Гук
Карл Линней
2. Чем заполнена клетка?
Цитоплазмой
Оболочкой
3. Как называется плотное тело расположенное в цитоплазме?
ядро
оболочка
органоиды
4. Какой из органоидов помогает клетке дышать?
лизосома
митохондрия
мембрана
5. Какой органоид придает зеленый цвет растениям?
лизосома
хлоропласт
митохондрия
6. Какого вещества больше всего в неорганических клетках?
вода
7. Какие вещества составляют органическую клетку на 20%?
Белки
8. Каким общим названием можно объединить следующие вещества: сахар, клетчатка, крахмал?
углеводы
9. Какое из веществ дает 30 % энергии клетке?
жиры
углеводы
10. Какого вещества больше всего в клетке?
Кислород
Аминокислоты, белки. Строение белков. Уровни организации белковой молекулы
Видеоурок по биологии " Белки "
Функции белков
Ресурсы
В. Б. ЗАХАРОВ, С. Г. МАМОНТОВ, Н. И. СОНИН, Е. Т. ЗАХАРОВА УЧЕБНИК «БИОЛОГИЯ» ДЛЯ ОБЩЕОБРАЗОВАТЕЛЬНЫХ УЧРЕЖДЕНИЙ (10-11класс) .
А. П. Плехов Биология с основами экологии. Серия «Учебники для вузов. Специальная литература».
Книга для учителя Сивоглазов В.И., Сухова Т.С. Козлова Т. А. Биология: общие закономерности.
Хостинг презентаций
Литература:
Гауровиц Ф. «Химия и функции белков», издательство «Мир», Москва 1965 г.
Малая мед. Энциклопедия, Том 1, стр.899-910.
3.С.А.Пузаков. «Химия», М. «Медицина», 1995г.
Роль белков.
Аминокислотный состав белков.
Размеры и форма молекул белков.
Химический состав и свойства.
Строение.
Катаболизм белков.
Обнаружение и определение.
Классификация.
Обмен и биосинтез.
Лечебное применение.
Белки в питании.
Белки играют особую роль, так как они представляют со-бой один из незаменимых компонентов живого
Белки играют особую роль, так как они представляют собой один из незаменимых компонентов живого. Во всех явлениях роста и воспроизведения решающую роль играют белки и нуклеиновые кислоты.
Как это следует из самого названия белков, или протеинов, в течении долгого времени в них видели основной компонент живой материи.
Основной химического строения белков весьма прост: они состоят из длинных цепей остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Усложнение структуры белков возникает в следствие наличия в пептидных цепях около 20 различных видов аминокислотных остатков, вследствие большой длины этих цепей, содержащих до нескольких сот аминокислотных остатков, а также из-за особых конформаций пептидных цепей, т.е. их специфического сворачивания, приводящего к возникновению определённой трёхмерной структуры. Если бы даже белки представляли собой прямые пептидные цепи, лишённые изгибов, то и тогда они обладали бы практически бесконечным разнообразием - только за счёт различной последовательности 20 аминокислот в длинных цепях. Но ведь любая из таких цепей может принимать бесконечное число конформаций, поэтому не удивительно, что каждый вид растений или животных обладает своими собственными белками, специфичными для данного вида.
В настоящее время известно огромное число белков с самыми разнообразными свойствами. Неоднократно делались попытки создать классификацию белков. В основе одной из классификаций лежит растворимость белков в различных растворителях. Белки, растворимые при 50% насыщения сульфата аммония, были названы альбуминами; белки же, которые в этом растворе выпадают в осадок были названы глобулинами. Последний класс был подразделён на эуглобулины, нерастворимые в воде, свободной от солей, и на псевдоглобулины, которые растворимы в этих условиях. Однако растворимость белков в солевых растворах зависит не только от концентрации солей, но и от рН, температуры и других факторов.
Аминокислотный состав белков.
Белки подвергаются гидролизу, действуя на них кислотами, основаниями и ферментами. Чаще всего их кипятят с соляной кислотой. При постоянной температуре кипит только 20,5%-ная НСI; поэтому концентрированную соляную кислоту разводят. Для полного гидролиза нужно кипятить белок с соляной кислотой в течение 12-70 часов.
Полный гидролиз белков осуществляют также, нагревая их с гидроксидом бария или с гидроксидами щелочных металлов. Преимущество гидролиза с Ва(ОН)2 заключается в том, что его избыток можно осадить эквивалентным количеством серной кислоты. Щелочные гидролизаты бесцветны и не содержат гумина. Однако щелочной гидролиз страдает рядом недостатков: происходит рацемизация аминокислот, дезаминирование некоторых из них, а так же разложение аргинина на орнитин и мочевину и разрушение цистина и цистеина.
Наконец, полный гидролиз белков проводят при помощи протеолитических ферментов в очень мягких условиях. В ферментативных гидролизатах содержится не только трептофан, но также глутамин и аспарагин. Ферментативный гидролиз особенно ценен в тех случаях, когда требуется получить промежуточные пептиды в результате частичного гидролиза.
Термин «первичная структура» обычно употребляется для обозначения химической формулы белков, т.е. последовательности, в которой аминокислоты соединены пептидными связями. Это понятие не учитывает ни электростатического взаимодействия между положительно и отрицательно заряженными группами белков, ни вандерваальсовых сил. Дисульфидные связи цистина, способные образовывать «мостики» между различными участками одной пептидной цепи или разных пиптидных цепей, менее стабильны, чем углерод-углеродные связи или даже пептидные связи. Дисульфидные мостики могут размыкаться и вновь замыкаются на других участках пептидной цепи, вовлекая другие сульфгидрильные группы. Таким образом, их роль в структуре белков можно назвать промежуточной между ролью более прочных ковалентных связей и вышеупомянутых боле слабых связей. Дисульфидные мостики затрудняют анализ последовательности аминокислот в белках.
Первый этап в изучении первичной структуры белков и пептидов заключается в определении N-концевой аминокислоты, т.е. аминокислоты со свободной -аминогруппой. Эту аминокислоту можно при помощи какого-либо подходящего метода отщепить, выделить и идентифицировать. Повторяя процесс несколько раз, можно осуществить ступенчатый гидролиз пептидной цепи с N-конца и установить в нём аминокислотную последовательность.
Размеры и формы молекул белков.
Молекулярный вес небольших молекул можно определить по понижению точки замерзания или по повышению точки кипения их растворов, а так же по понижению давления пара растворителя.
Первые определения молекулярного веса белков были основаны на химическом определении тех элементов или аминокислот, которые содержатся в белке в очень небольших количествах.
Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов (большинство белков имеет молекулярную массу в пределах десятков - сотен тысяч). Белки большей частью растворимы в воде или солевых растворов, образуя растворы, обладающие свойствами коллоидов. В живых тканях белки в той или иной степени гидратированы. В растворах белки весьма неустойчивы и легко выпадают в осадок при нагревании или других воздействиях, нередко теряя при этом нативные свойства, в т.ч. растворимость в исходном растворителе (свёртывание, денатурация).
Являясь полимерами аминокислот, белки содержат свободные кислотные (карбоксильные) и основные (гидратированные аминные) группы, благодаря чему молекулы белков несут как отрицательные, так и положительные заряды. В растворах белки ведут себя как биполярные (амфатерные) ионы. В зависимости от преобладания кислотных или основных свойств белки реагируют как слабые кислоты или как слабые основания. При понижении рН (подкислении) раствора кислотная диссоциация подавляется, а щелочная - усиливается, вследствие чего общий заряд белковой частицы становится положительным и в электрическом поле она стремится к катоду. При повышении рН (подщелачивании) происходит подавление щелочной диссоциации и усиление кислотной, благодаря чему частица белка заряжается отрицательно. При определённом рН, называемом изоэлектрической точкой, кислотная диссоциация равна щелочной и частица в целом становится неподвижной в электрическом поле.
Значение изоэлектрической точки характерно для каждого данного белка и зависит главным образом от соотношения кислотных и основных групп, а также от их диссоциации, обусловливаемой строением белковой молекулы. У большинства белков изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде, однако имеются белки и с резким преобладанием щелочных свойств. В изоэлектрической точке вследствие потери заряда и уменьшения гидратации белковые частицы наименее устойчивы в растворе и легче свёртываются при нагревании, а также осаждаются спиртом или другими агентами.
Под действием кислот, щелочей или протеолитических ферментов белки подвергаются гидролизу, т.е. распадаются с присоединением элементов воды. Продуктами полного гидролиза белков являются аминокислоты. В качестве промежуточных продуктов гидролиза образуются пептиды и полипептиды. Начальные высокомолекулярные продукты гидролиза белков - альбумозы (протеозы) и пептоны - химически не охарактеризованы и, по-видимому, представляют собой высокомолекулярные полипептиды.
В молекуле белка остатки аминокислот соединены между собой при помощи пептидных связей -СО-NН-. Соответственно этому такие соединения называют пептидами или полипептидами (если аминокислотных остатков много). Полипептидные цепочки являются основой строения белковой молекулы. Поскольку полипептиды могут быть построены из различных аминокислот, повторяющихся разное число раз и расположенных в различной последовательности, и, учитывая, что в состав белков входит более 20 аминокислот, возможное число различных индивидуальных белков практически бесконечно.
Реакционная способность белков также очень разнообразна, т.к. в их состав входят радикалы различных аминокислот, несущие весьма активные химические группы. Присутствие ряда атомных группировок, расположенных в той или иной последовательности на определённой структуре белковой молекулы, обуславливает уникальные и чрезвычайно специфичные свойства индивидуальных белков, играющие важную биологическую роль.
Молекула белка построена из одной или нескольких полипептидных цепочек, иногда замкнутых в кольцо при помощи пептидных, дисульфидных или других связей и соединённых между собой.
Пептидные цепочки обычно закручены в спирали и часто соединены в более крупные агрегаты. Так, молекула панкреатической рибонуклеазы состоит из одной полипептидной цепочки, содержащей 124 аминокислотных остатка.
Последовательность аминокислот в полипептидной цепочке определяет первичную структуру белка. Пространственно полипептидные цепочки расположены в виде определённых спиралей, конфигурация которых поддерживается при помощи водородных связей. Из таких спиралей наиболее распространена -спираль, в которой 3,7аминокислотных остатка приходится на один виток. Это пространственное расположение цепочки называют вторичной структурой белка. Отдельные участки полипептидных цепей могут быть соединены между собой дисульфидными или другими связями, как это имеет место в молекуле рибонуклеазы между 4 парами остатков цистеина, благодаря чему вся цепочка может быть свёрнута в клубок или иметь определённую сложную конфигурацию. Это складывание или закручивание спирали, имеющей вторичную структуру, называют третичной структурой. Наконец, образование агрегатов между частицами, имеющими третичную структуру, рассматривают как четвертичную структуру белка.
Первичная структура является основой белковой молекулы и часто определяет биологические свойства белка, а также вторичную и третичную его структуры. С другой стороны, растворимость белка и многие физико-химические и биологические свойства зависят от вторичной и третичной структур. Наличие структур высшего порядка не обязательно: они могут обратимо появляться и исчезать. Так, многие белки волокнистого характера, например кератины волос, коллагены соединительной ткани, фиброин шелка и др., имеют волокнистое строение и называются фибриллярными белками. У глобулярных белков частица свёрнута в клубок. В ряде случаев переход из глобулярного в фибриллярное состояние обратим. Например, белок мышечных волокон актомиозин при изменении концентрации солей в растворе легко переходит из фибриллярной в глобулярную форму и обратно.
Денатурация белка сопровождается потерей белком нативных свойств (биологической активности, растворимости). Денатурация происходит при нагревании растворов белков или воздействии на них ряда агентов. Денатурация белка заключается в потере ими вторичной и третичной структуры белка.
КАТАБОЛИЗМ БЕЛКОВ.
Белки, как и другие органические вещества, из которых состоит организм, постоянно обновляются. В среднем период полупревращения белков организма человека составляет около 80 суток, причём эта величина значительно варьирует в зависимости от типа белка и его функции. Различают долгоживущие белки, гидролиз которых проходит только в лизосомах в присутствии специальных ферментов; короткоживущие белки, разрушение которых происходит в отсутствие лизосомных ферментов; аномальные белки период плупревращения которых не превышает 10-12 мин.
В норме в организме взрослого человека за сутки обновляется до 2% от общей массы белков, т.е. 30-40г. Распаду подвергаются в основном мышечные белки. Большая часть аминокислот, образующихся при гидролизе белков (около 80%), вновь используется для биосинтеза белков, значительно меньшая часть расходуется в синтезе специализированных продуктов: например, некоторых медиаторов, гормонов и др. Не включающиеся в анаболические процессы аминокислоты разрушаются, как правило, до конечных продуктов окисления. В составе мочевины организм человека теряет ежедневно 5-7 г. азота, входящего в состав ранее синтезированных белков. Аминокислоты, поступающие с белком пищи, в отличии от моносахаридов и жирных кислот в организме не депонируются. Для постоянно идущего процесса синтеза белков нужно необходимое поступление аминокислот в организм. Это обуславливает особую ценность белков как пищевых продуктов. При белковом дефиците развивается кахексия. Детская дистрофия, характерная для ряда районов Западной Африки и обусловленная резким сокращением поступления белков после перевода с грудного питания на преимущественно углеводную диету, получила название «квашиоркор». Избыточное количество аминокислот используется в качестве энергодативных веществ.
Ферменты, ускоряющие гидролиз белков и полипептидов в тканях, называются тканевыми протеиназами (катепсинами); они обладают специфичностью действия: катепсин А, например, является ферментом с эктопептидазной, а катепсин В- с эндопептидазной активностью. Наибольшая активность протеиназ наблюдается в печени, селезёнке, почках.
Регулируемая активность тканевых протеиназ обеспечивает обновляемость белков на необходимом организму уровне, гидролиз диффектных и чужеродных белков, а также частичный протеолиз, необходимый для активации некоторых ферментов (песина и трепсина) и гормонов (инсулина).
ОБНАРУЖЕНИЕ И ОПРЕДИЛЕНИЕ.
Присутствие белков в биологических или других жидкостях может быть установлено рядом качественных реакций. Из реакций осаждения наиболее характерны свёртывание при кипячении, осаждение спиртом или ацетоном, кислотами, особенно азотной кислотой. Весьма характерно осаждение белков трихлоруксусной или сульфосалициловой кислотами. Последние два реактива особенно употребительны как для обнаружения белков, так и для количественного осаждения их из биологических жидкостей. Из цветных реакций на белки наиболее характерна биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание с солями меди в щелочном растворе (пептидные связи белков дают комплексное соединение с медью). Другая характерная реакция на белки - ксантопротеиновая: желтое окрашивание в осадке белка от добавления концентрированной азотной кислоты. Реакция Миллона (с солями ртути в азотной кислоте, содержащей азотистую) протекает с фенольным остатком тирозина, и поэтому красное окрашивание дают только белки, содержащие тирозин. Остаток триптофана в белке даёт реакцию Адамкевича: фиолетовое окрашивание с концентрированной уксусной кислотой в концентрированной серной кислоте; реакция обязана глиоксиловой кислоте, находящейся в уксусной в качестве примеси, и получается также с дркгими альдегидами. Белки дают ряд других реакций, зависящих от находящихся в них радикалов аминокислот.
КЛАССИФИКАЦИЯ.
Классификация белков в значительной мере условна и построена на различных, часто случайных, признаках. Белки разделяют на животные, растительные и бактериальные, на фибриллярные и глобулярные, мышечные, нервной ткани и т.п. Учитывая исключительное многообразие белков, ни одну классификацию нельзя считать удовлетворительной, поскольку многие индивидуальные белки не подходят ни к одной группе. Обычно принято делить белки на простые (протеины), состоящие только из остатков аминокислот, и сложные (протеиды), содержащие также простетические (небелковые) группы.
Простые белки делятся на: альбумины, глобулины, проламины, глютелины, склеропротеины, протамины, гистоны.
Сложные белки делятся на: нуклеопротеиды, мукопротеиды, фосфопротеиды, металлопротеиды, липопротеиды.
ОБМЕН И БИОСИНТЕЗ.
Белки играют важнейшую роль в питании человека и животных, являясь источником азота и незаменимых аминокислот. В пищеварительном тракте белки перевариваются до аминокислот, в виде которых всасываются в кровь и подвергаются дальнейшим превращениям. Ферменты, действующие на белки сами являются белками. Каждый из них специфически расщепляет определённые пептидные свёзи в белковой молекуле. К протеолитическим ферментам пищеварительного тракта относятся: пепсин желудочного сока, трипсин поджелудочного сока и ряд пептидаз поджелудочного и кишечного соков.
Биосинтез белков в организме - важнейший процесс, лежащий в основе нормального и патологического роста и развития, а также регуляции обмена веществ путём образования определённых ферментов. Через биосинтез белков осуществляется и передача биологической информации, в частности наследственных признаков.
ЛЕЧЕБНОЕ ПРИМЕНЕНИЕ.
Ряд белков и белковых продуктов находит лечебное применение. Прежде всего это касается лечебного (диетического) питания. Гидролизаты белков и смеси аминокислот используются для парэнтерального питания. Белки сыворотки крови применяются для общего укрепления организма и повышения его защитных свойств. Наконец, многие гормоны (инсулин, адренокортикотропный и другие гормоны гипофиза) и ферменты (пепсин, трипсин, химотрепсин, плазмин) находят широкое лечебное применение.
БЕЛКИ И ПИТАНИЕ.
Белки в питании человека нельзя заменить другими пищевыми веществами. Недостаток белка в пище приводит к нарушению здоровья, вызываемому расстройством синтеза ряда жизненно важных белков, ферментов и гормонов.
При безбелковом питании человек весом 65 кг выделяет 3,1-3,6 г азота в сутки, что соответствует распаду 23-25 г тканевых белков. Эта величина отражает внутренние траты белков взрослым человеком. Однако потребность человека в пищевом белке значительно выше указанной величины. Это связано с тем, что аминокислоты белков пищи потребляются не только для синтеза белка, но значительная их часть используется в качестве энергетического материала.
В таблице показаны примерные наборы пищевых продуктов, содержащие суточную норму белка.
|
Продукты |
Кол-во продукта в г |
Кол-во белка в г |
Продукты |
Кол-во продукта в г |
Кол-во белка в г |
Продукты |
Кол-во продукта в г |
Кол-во белка в г |
|
Картофель |
Картофель |
|||||||
|
Картофель |
||||||||
Литература:
Полимеры (6)
Реферат >> Физика...), полиамиды, мочевиноформальдегидные смолы, белки , некоторые кремнийорганические полимеры . Полимеры , макромолекулы которых наряду с углеводородными... спирали, характерная для белков и нуклеиновых кислот, возникает и у виниловых полимеров и полиолефинов, ...
Белки и нуклеиновые кислоты
Учебное пособие >> Химия... Белками (протеинами, от греческого protas – первый, важнейший) называют высокомолекулярные природные полимеры ... , молекулы которых построены из остатков аминокислот. Поразительно то, что все белки ... Нуклеиновые кислоты это полимеры , состоящие из...
Гауровиц Ф. «Химия и функции белков», издательство «Мир», Москва 1965 г.
Полимеры , их получение, свойства и применениеКонтрольная работа >> Биология
Миллионов. По происхождению полимеры делят на: Природные, биополимеры (полисахариды, белки , нуклеиновые кислоты... и применению – белки , полисахариды, нуклеиновые кислоты, пластмассы, эластомеры, волокна. Природные полимеры . Свойства, применение...
